Baiklah pada posting kali ini saya akan menjelaskan bagaimana asam amino digabungkan untuk membuat protein dan apa yang dimaksud dengan struktur primer protein, sekunder protein dan tersier protein. Sementar untuk Struktur Kuarterner tidak akan dibahas karena hanya berlaku untuk protein yang terdiri dari lebih dari satu rantai polipeptida .
Catatan: Struktur Kuarterner bisa sangat rumit, dan saya tidak begitu tahu persis tentang hal tersebut.
Struktur Primer protein
Dalam kimia, jika Anda menggambar struktur dari asam amino-2 umum, Anda mungkin akan menarik seperti ini:
Namun, untuk menggambar struktur protein, kita biasanya memutar itu sehingga "R" kelompok menjorok di samping. Adalah jauh lebih mudah untuk melihat apa yang terjadi jika Anda melakukan itu.
Itu berarti bahwa dua asam amino yang paling sederhana, glisin dan alanin, akan ditampilkan sebagai:
Peptida dan polipeptida
Glisin dan alanin dapat menggabungkan bersama-sama dengan penghapusan molekul air untuk menghasilkan suatu dipeptida. Hal ini dimungkinkan untuk terjadi dalam salah satu dari dua cara yang berbeda - sehingga Anda mungkin mendapatkan dua dipeptides yang berbeda.
Dalam setiap kasus, keterkaitan diperlihatkan dengan warna biru dalam struktur dipeptida ini dikenal sebagai link peptida. Dalam kimia, ini juga akan dikenal sebagai link amida, tapi karena kita sekarang di alam biokimia dan biologi, kita akan menggunakan istilah mereka.
Jika Anda bergabung dengan tiga asam amino bersama-sama, Anda akan mendapatkan sebuah tripeptide. Jika Anda bergabung dengan banyak dan banyak bersama-sama (seperti dalam rantai protein), Anda mendapatkan polipeptida.
Sebuah rantai protein akan memiliki suatu tempat di kisaran 50-2000 residu asam amino. Anda harus menggunakan istilah ini karena sesungguhnya rantai peptida tidak terdiri dari asam amino. Ketika asam amino bergabung bersama-sama, sebuah molekul air hilang. Rantai peptida terdiri dari apa yang tersisa setelah air hilang - dengan kata lain, terdiri dari residu asam amino.
Dengan konvensi, ketika Anda menggambar rantai peptida, the-NH2 kelompok yang belum diubah menjadi link peptida ditulis di ujung kiri-tangan. Kelompok berubah-COOH ditulis di ujung kanan.
Akhir dari rantai peptida dengan kelompok-NH2 dikenal sebagai N-terminal, dan berakhir dengan kelompok-COOH adalah C-terminal.
The "R" kelompok berasal dari 20 asam amino yang terjadi pada protein. Rantai peptida dikenal sebagai tulang punggung, dan "R" kelompok yang dikenal sebagai rantai samping.
Catatan: Dalam kasus di mana "R" kelompok berasal dari asam amino prolin, pola rusak. Dalam hal ini, hidrogen pada nitrogen terdekat kelompok "R" yang hilang, dan "R" kelompok loop sekitar dan melekat pada nitrogen yang serta atom karbon dalam rantai.
Saya mengatakan hal ini demi kelengkapan - bukan karena Anda akan diharapkan untuk tahu tentang hal itu dalam kimia pada tingkat dasar.
Struktur primer protein
Apa itu struktur primer protein?
Sekarang ada masalah! "struktur primer" digunakan dalam dua cara yang berbeda.
Pada sederhana, istilah ini digunakan untuk menggambarkan urutan asam amino bergabung bersama untuk membuat protein. Dengan kata lain, jika Anda mengganti "R" kelompok dalam diagram lalu oleh kelompok nyata Anda akan memiliki struktur utama protein tertentu.
Struktur primer biasanya ditampilkan menggunakan singkatan untuk residu asam amino. Singkatan ini biasanya terdiri dari tiga huruf atau satu huruf.
Jika Anda mengikuti rantai protein semua jalan ke kiri ujungnya, Anda akan menemukan residu asam amino dengan kelompok lajang-NH2. The N-terminal selalu ditulis di sebelah kiri diagram untuk struktur primer protein - apakah Anda menggambar secara penuh atau menggunakan singkatan.
Definisi yang lebih luas dari struktur primer mencakup semua fitur dari protein yang merupakan hasil dari ikatan kovalen. Jelas, semua link peptida yang terbuat dari ikatan kovalen, sehingga tidak masalah.
Jika rantai sistein dua sisi berakhir di samping satu sama lain karena lipat dalam rantai peptida, mereka dapat bereaksi untuk membentuk sebuah jembatan belerang. Ini adalah link lain kovalen dan sehingga beberapa orang menghitungnya sebagai bagian dari struktur utama protein.
Karena cara jembatan belerang mempengaruhi cara lipatan protein, orang lain menghitung ini sebagai bagian dari struktur tersier (lihat di bawah). Ini jelas merupakan sumber potensial kebingungan!
Penting: Anda perlu tahu di mana pemeriksa khusus Anda akan mencakup jembatan belerang - sebagai bagian dari struktur primer atau sebagai bagian dari struktur tersier. Anda perlu memeriksa silabus Anda saat ini dan masa lalu kertas. Jika Anda sedang mempelajari silabus berbasis di Inggris dan tidak punya ini, ikuti link ini untuk mencari tahu bagaimana untuk mendapatkan mereka.
Struktur sekunder protein
Apa itu struktur sekunder protein?
Dalam rantai protein yang panjang, terdapat wilayah di mana rantai akan disusun dalam struktur teratur yang dikenal sebagai alpha-heliks (alpha-helixes) dan beta-lipit lembar. Ini adalah struktur sekunder protein.
Struktur sekunder yang diselenggarakan bersama oleh ikatan hidrogen. Ini bentuk seperti yang ditunjukkan dalam diagram antara salah satu pasangan elektron bebas pada atom oksigen dan hidrogen yang terikat pada atom nitrogen:
Meskipun ikatan hidrogen selalu antara C = O dan kelompok HN, pola yang tepat dari mereka berbeda dalam helix alpha-dan selembar beta-lipit. Saat Anda masuk ke mereka di bawah ini, luangkan waktu untuk memastikan Anda melihat bagaimana dua karya yang berbeda pengaturan.
Penting: Jika Anda tidak senang dengan ikatan hidrogen dan tidak yakin tentang apa diagram ini berarti, ikuti link ini sebelum Anda pergi. Berikut ini adalah cukup sulit untuk memvisualisasikan pula tanpa harus khawatir tentang apa ikatan hidrogen yang juga!
Anda juga harus mencari tahu berapa banyak detail yang perlu Anda ketahui tentang bit berikutnya. Ini juga mungkin bahwa semua yang Anda butuhkan adalah untuk mendengar dari helix alpha-dan tahu bahwa itu diselenggarakan bersama oleh ikatan hidrogen antara C = O dan kelompok NH. Sekali lagi, Anda perlu memeriksa silabus pengajaran dan masa lalu - terutama skema mark untuk kertas masa lalu.
Jika Anda mengikuti salah satu dari link ini, gunakan tombol BACK pada browser Anda untuk kembali ke halaman ini.
Alpha-helix
Dalam sebuah helix alpha-, rantai protein melingkar seperti semi-melingkar longgar. The "alpha" berarti bahwa jika Anda melihat di sepanjang musim semi, melingkar yang terjadi searah jarum jam saat berjalan menjauh dari Anda.
Catatan: Jika imajinasi visual Anda sebagai harapan sebagai tambang, satu-satunya cara untuk benar-benar memahami hal ini adalah untuk mendapatkan sedikit kawat dan coil menjadi bentuk semi. Memimpin pada mouse komputer Anda baik-baik saja untuk melakukan hal ini!
Diagram selanjutnya menunjukkan bagaimana alpha-helix yang diselenggarakan bersama oleh ikatan hidrogen. Ini adalah diagram yang sangat disederhanakan, kehilangan banyak atom. Kita akan membicarakannya melalui dalam beberapa detail setelah Anda telah melihat hal itu.
Pertama-tama, hanya atom pada bagian kumparan menghadap Anda akan ditampilkan. Jika Anda mencoba untuk menampilkan semua atom, semuanya menjadi terlalu rumit bahwa hal itu hampir tidak mungkin untuk memahami apa yang sedang terjadi.
Kedua, saya telah membuat tidak berusaha apapun untuk mendapatkan sudut ikatan yang tepat. Saya telah sengaja ditarik seluruh obligasi dalam tulang punggung rantai seolah-olah mereka berada di sepanjang spiral. Sebenarnya mereka tetap keluar seluruh tempat. Sekali lagi, jika Anda menggambar dengan benar maka hampir tidak mungkin untuk melihat spiral.
Perhatikan susunan teratur dari ikatan hidrogen. Semua kelompok NH yang mengarah ke atas, dan semua C = O kelompok mengarah ke bawah. Masing-masing terlibat dalam ikatan hidrogen.
Dan akhirnya, meskipun Anda tidak bisa melihatnya dari diagram ini tidak lengkap, setiap giliran lengkap spiral memiliki 3,6 (sekitar) residu asam amino di dalamnya.
Jika Anda memiliki sejumlah seluruh residu asam amino per giliran, setiap kelompok akan memiliki kelompok yang sama di bawahnya pada gilirannya bawah. Ikatan hidrogen tidak dapat terjadi dalam situasi.
Gilirannya masing-masing memiliki 3 residu asam amino lengkap dan dua atom dari yang berikutnya. Itu berarti bahwa setiap giliran offset dari yang di atas dan di bawah, sehingga NH dan C = O kelompok dibawa ke sejalan satu sama lain.
Beta-lipit lembar
Dalam lembaran beta-lipit, rantai dilipat sehingga terbaring berdampingan satu sama lain. Diagram selanjutnya menunjukkan apa yang dikenal sebagai lembar "anti-paralel". Semua itu artinya bahwa sebelah rantai yang menuju arah yang berlawanan. Mengingat cara ini lipat tertentu terjadi, yang tampaknya akan menjadi tak terelakkan.
Hal ini tidak, pada kenyataannya, tak terelakkan! Hal ini dimungkinkan untuk memiliki beberapa lipat jauh lebih rumit sehingga sebelah rantai sebenarnya menuju ke arah yang sama. Kami mendapatkan jauh melampaui tuntutan Inggris Sebuah kimia tingkat (dan setara kas) sekarang.
Rantai dilipat sekali lagi disatukan oleh ikatan hidrogen yang melibatkan persis kelompok yang sama seperti dalam helix alpha-.
Catatan: Perhatikan bahwa tidak ada alasan mengapa lembaran harus dibuat dari empat bit rantai dilipat bersama satu sama lain seperti yang ditunjukkan dalam diagram ini. Itu adalah pilihan yang sewenang-wenang yang menghasilkan diagram yang dilengkapi dengan baik di layar!
Struktur tersier protein
Apa struktur tersier?
Struktur tersier protein adalah deskripsi dari cara seluruh rantai (termasuk struktur sekunder) lipatan dirinya menjadi akhir bentuknya 3-dimensi. Hal ini sering disederhanakan menjadi model seperti yang berikut untuk reduktase dihydrofolate enzim. Enzim, tentu saja, berdasarkan protein.
Catatan: Diagram ini diperoleh dari RCSB Protein Data Bank. Jika Anda ingin mencari informasi lebih lanjut tentang reduktase dihydrofolate, referensi mereka nomor itu 7DFR.
Tidak ada yang sangat istimewa tentang enzim dalam hal struktur. Saya memilih karena hanya berisi rantai protein tunggal dan memiliki contoh dari kedua jenis struktur sekunder di dalamnya.
Model ini menunjukkan alpha-heliks dalam struktur sekunder sebagai gulungan "pita". Beta-lipit lembar ditunjukkan sebagai bit datar akhir pita dalam kepala panah. Bit-bit dari rantai protein yang hanya gulungan acak dan loop ditunjukkan sebagai bit "string".
The kode warna dalam model membantu Anda untuk melacak jalan di sekitar struktur - akan melalui spektrum dari biru gelap ke berakhir di merah.
Anda juga akan melihat bahwa model khusus ini memiliki dua molekul lain terkunci di dalamnya (ditampilkan sebagai model molekul biasa). Ini adalah dua molekul yang mengkatalisis reaksi ini enzim.
Apa yang memegang protein ke dalam struktur tersier?
Struktur tersier protein ini diselenggarakan bersama oleh interaksi antara rantai samping - yang "R" kelompok. Ada beberapa cara ini bisa terjadi.
Reaksi ionisasi
Beberapa asam amino (seperti asam aspartat dan asam glutamat) mengandung kelompok ekstra-COOH. Beberapa asam amino (seperti lisin) mengandung kelompok ekstra-NH2.
Anda bisa mendapatkan transfer ion hidrogen dari COOH-ke-NH2 kelompok untuk membentuk Zwitterions seperti asam amino sederhana.
Anda jelas bisa mendapatkan ikatan ion antara negatif dan kelompok positif jika rantai dilipat sedemikian rupa sehingga mereka dekat satu sama lain.
Obligasi Hidrogen
Perhatikan bahwa kita sekarang berbicara tentang ikatan hidrogen antara gugus samping - tidak benar-benar di antara kelompok-kelompok tulang punggung rantai.
Banyak asam amino mengandung gugus dalam rantai samping yang memiliki atom hidrogen yang terikat pada kedua oksigen atau atom nitrogen. Ini adalah situasi klasik di mana ikatan hidrogen dapat terjadi.
Misalnya, asam amino serin mengandung sebuah gugus-OH dalam rantai samping. Anda bisa ikatan hidrogen mengatur antara dua residu serin di berbagai bagian dari rantai dilipat.
Anda dapat dengan mudah bisa membayangkan ikatan hidrogen serupa yang melibatkan kelompok-OH, atau-COOH kelompok, atau kelompok-CONH2, atau kelompok-NH2 dalam berbagai kombinasi - meskipun Anda akan harus berhati-hati untuk mengingat bahwa-COOH dan-NH2 kelompok akan membentuk zwitterion dan menghasilkan ikatan ionik kuat daripada ikatan hidrogen.
van der Waals dan gaya dispersi
Beberapa asam amino memiliki gugus hidrokarbon cukup besar dalam rantai samping mereka. Beberapa contoh yang ditunjukkan di bawah ini. Fluktuasi dipol sementara di salah satu dari kelompok-kelompok ini bisa menyebabkan dipol yang berlawanan pada kelompok lain pada rantai dilipat dekatnya.
Gaya dispersi yang mengatur akan cukup untuk menahan struktur dilipat bersama-sama.
Penting: Jika Anda tidak senang dengan van der Waals dispersi Anda harus mengikuti link ini.
No comments: